Особенности патофизиологии зрительного цикла, каскада и метаболических путей при пигментном ретините
https://doi.org/10.21516/2072-0076-2021-14-1-80-88
Аннотация
В представленном обзоре литературы подробно описаны гены и белки, участвующие в патофизиологических процессах при изолированном пигментном ретините (ПР). На сегодняшний день описано 84 гена и 7 генов-кандидатов при несиндромальном ПР. Каждый из этих генов кодирует белок, который играет роль в жизненно важных процессах в сетчатке и/или пигментном эпителии сетчатки, в том числе в каскаде фототрансдукции (передаче зрительного сигнала), зрительном цикле, цилиарном транспорте, окружении ресничек фоторецепторов и интерфоторецепторном матриксе. Идентификация и изучение патофизиологических путей, затронутых при несиндромальном ПР, важны для понимания основного пути патогенеза и разработки подходов к таргетному лечению.
Об авторах
М. Е. Винер
Офтальмик, ООО
Россия
Россия
Марианна Евгеньевна Винер — кандидат медицинских наук, руководитель.
Ленинградский проспект, 47/3-3, Москва, 125167
Д. С. Атарщиков
Центральная клиническая больница управления делами Президента РФ
Россия
Россия
Дмитрий Сергеевич Атарщиков — кандидат медицинских наук, врач-офтальмолог.
Ул. Маршала Тимошенко, д. 15, Москва, 121359
В. В. Кадышев
ФГБНУ Медико-генетической научный центр им. акад. Н.П. Бочкова
Россия
Россия
Виталий Викторович Кадышев — кандидат медицинских наук, врач-офтальмолог, генетик.
Ул. Москворечье, д. 1, Москва, 115522
И. В. Зольникова
ФГБУ НМИЦ глазных болезней им. Гельмгольца» Минздрава России
Россия
Россия
Инна Владимировна Зольникова — доктор медицинских наук, врач-офтальмолог, старший научный сотрудник.
Ул. Садовая-Черногрязская, д. 14/19, Москва, 105062
А. М. Демчинский
АНО Лаборатория Сенсор-Тех
Россия
Россия
Андрей Михайлович Демчинский — кандидат медицинских наук, руководитель медицинских проектов.
Павелецкая наб., д. 2, стр. 3, 115114, Москва
Д. Бар
Институт интегральной оптики и прикладной биотехнологии (IIOAB)
Индия
Индия
Дебмала Барх — доктор биологических наук, руководитель.
Nonakuri, Purba Medinipur, West Bengal, 721172
Л. М. Балашова
Некоммерческое партнерство Международный научно-практический центр пролиферации тканей
Россия
Россия
Лариса Маратовна Балашова — доктор медицинских наук, руководитель.
119034, Москва, ул. Пречистенка, 29/14
Ж. М. Салмаси
ФГАОУ ВО Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России
Россия
Россия
Жеан Мустафаевич Салмаси — доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой.
Ул. Островитянова, д. 1, Москва, 117513
Список литературы
1. Pagon R.A., Retinitis pigmentosa. Surv. Ophthalmol. 1988; 33: 137–77.
2. Na K.H., Kim H.J., Kim K.H., et al. Prevalence, age at diagnosis, mortality and cause of death in retinitis pigmentosa in Korea — a nationwide population- based study. Am. J. Ophthalmol. 2017; 176: 157–65. doi: 10.1016/j.ajo.2017.01.014.
3. Nangia V., Jonas J.B., Khare A., et al. Prevalence of retinitis pigmentosa in India: the Central India Eye and Medical Study. Acta Ophthalmolю 2012; 90 (8): e649-50. doi: 10.1111/j.1755-3768.2012.02396.x
4. Donders F. Beiträge zur pathologischen Anatomie des Auges. Graefe's Archive for Clinical and Experimental Ophthalmology. 1857; 3: 139–65.
5. Ovelgün R.F. Nyctalopia haereditaria. Acta physico-medica Academiae Caesareae Leopoldino-Carolinae (Norimbergae). 1744; 7: 76–7.
6. Schon M. Handbuch der pathologischen Anatomie des menschliches Auges. Hamburg, West Germany; 1828.
7. Von Ammon F.A. Klinische Darstellungen der Krankheiten und Bildungsfehler des menschlichen Auges. 1838.
8. Dryja T.P., McGee T.L., Reichel E., et al. A point mutation of the rhodopsin gene in one form of retinitis pigmentosa. Nature. 1990; 343: 364–6.
9. Padnick-Silver L., Kang Derwent J.J., Giuliano E., et al. Retinal oxygenation and oxygen metabolism in Abyssinian cats with a hereditary retinal degeneration. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006; 47: 3683–9.
10. Шамшинова А.М. Пигментный ретинит или тапеторетинальная абиотрофия. В кн.: Шамшинова А.М., ред. Наследственные и врожденные заболевания сетчатки и зрительного нерва. Москва: Медицина; 2001: 134–51.
11. Шамшинова А.М., Зольникова И.В. Молекулярные основы наследственных дегенераций сетчатки. Медицинская генетика. 2004; 4: 160–9.
12. Зольникова И.В. Современные электрофизиологические и психофизические методы диагностики при дистрофиях сетчатки (обзор литературы). Офтальмохирургия и терапия. 2004; 2: 30–40.
13. Зольникова И.В. Мультифокальная и хроматическая макулярная электроретинограмма в диагностике пигментного ретинита. Вестник новых медицинских технологий. 2009; 16 (3): 171–4.
14. Зольникова И.В., Деменкова О.Н., Рогатина Е.В. и др. Биоэлектрическая активность макулярной области сетчатки и световая чувствительность при пигментном ретините с атрофической макулопатией и кистозным макулярным отеком. Российский офтальмологический журнал. 2016; 1: 12–8. https://doi.org/10.21516/2072-0076-2016-9-1-12-18
15. Зольникова И.В., Иванова М.Е., Стрельников В.В. и др. Фенотипическая вариабельность клинико-функциональных проявлений синдрома Ашера 2А типа (USH2A) с молекулярно-генетической верификацией диагноза. Российский офтальмологический журнал. 2014; 7 (2): 83–9.
16. Zolnikova I.V., Strelnikov V.V., Skvortsova N.A., et al. Stargardt diseaseassociated mutation spectrum of a Russian Federation cohort. Eur. J. Med. Genet. 2017; 60 (2): 140–7. doi: 10.1016/j.ejmg.2016.12.002
17. Ivanova M.E., Zolnikova I.V., Gorgisheli K.V., et al. Novel frameshift mutation in NYX gene in a Russian family with complete congenital stationary night blindness. Ophthalmic Genetics. 2019; 40 (6): 558–63. doi: 10.1080/13816810.2019.1698617
18. Ivanova M.E., Atarshchikov D.S., Pomerantseva E.A., et al. Whole exome sequencing reveals novel EYS mutations in Russian patients with autosomal recessive retinitis pigmentosa. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2020; 61 (7): 556. https://iovs.arvojournals.org/article.aspx?articleid=2769632
19. Demchinsky A.M., Shaimov T.B., Goranskaya D.N., et al. The first deaf-blind patient in Russia with Argus II retinal prosthesis system: what he sees and why. Journal of Neural Engineering. 2019; 16 (2): 025002.doi:10.1088/1741-2552/aafc76
20. Cohen A.I. The fine structure of the extrafoveal receptors of the Rhesus monkey. Exp. Eye Res. 1961; 1: 128–36.
21. Sjostrand F.S. The ultrastructure of the outer segments of rods and cones of the eye as revealed by the electron microscope. J. Cell Comp. Physiol. 1953; 42: 15–44.
22. Goldberg N.R., Greenberg J.P., Laud K., et al. Outer retinal tubulation in degenerative retinal disorders. Retina. 2013; 33: 1871–6.
23. Ding J.D., Salinas R.Y., Arshavsky V.Y. Discs of mammalian rod photoreceptors form through the membrane evagination mechanism. J. Cell Biol. 2015; 211: 495–502.
24. Saishin Y., Ishikawa R., Ugawa S., et al. Retinal fascine: functional nature, subcellular distribution, and chromosomal localization. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000; 41: 2087–95.
25. Tubb B.E., Bardien-Kruger S., Kashork C.D., et al. Characterization of human retinal fascin gene (FSCN2) at 17q25: close physical linkage of fascin and cytoplasmic actin genes. Genomics 2000; 65: 146–56.
26. Edrington T.C.t., Lapointe R., Yeagle P.L., et al. Peripherin-2: an intracellular analogy to viral fusion proteins. Biochemistry. 2007; 46: 3605–13.
27. Salinas R.Y., Pearring J.N., Ding J.D., et al. Photoreceptor discs form through peripherin-dependent suppression of ciliary ectosome release. J. Cell Biol. 2017; 216: 1489–99.
28. Fetter R.D., Corless J.M. Morphological components associated with frog cone outer segment disc margins. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1987; 28: 646–57.
29. Yang Z., Chen Y., Lillo C. et al. Mutant prominin 1 found in patients with macular degeneration disrupts photoreceptor disk morphogenesis in mice. J. Clin. Invest. 2008; 118: 2908–16.
30. Liu Q., Lyubarsky A., Skalet J.H., et al. RP1 is required for the correct stacking of outer segment discs. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003; 44: 4171–83.
31. Yamashita T., Liu J., Gao J., et al. Essential and synergistic roles of RP1 and RP1L1 in rod photoreceptor axoneme and retinitis pigmentosa. J. Neurosci. 2009; 29: 9748–60.
32. Satir P., Christensen S.T. Structure and function of mammalian cilia. Histochem. Cell Biol. 2008; 129: 687–93.
33. Berbari N.F., O'Connor A.K., Haycraft C.J., et al. The primary cilium as a complex signaling center. Curr. Biol. 2009; 19: R526–35.
34. Berson E.L. Retinitis pigmentosa and allied diseases: applications of electroretinographic testing. Int. Ophthalmol. 1981; 4: 7–22.
35. Singla V., Reiter J.F. The primary cilium as the cell's antenna: signaling at a sensory organelle. Science. 2006; 313 (80): 629–33.
36. Reiter J.F., Leroux M.R. Genes and molecular pathways underpinning ciliopathies. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2017; 18 (9): 533–47. doi: 10.1038/nrm.2017.60
37. Roepman R., Wolfrum U. Protein Networks and Complexes in Photoreceptor Cilia. In: Bertrand E., Faupel M., eds. Subcellular Proteomics. Subcellular Biochemistry. Springer, Dordrecht. 2007; 43: 209–25. https://doi.org/10.1007/978-1-4020-5943-8_10
38. Taschner M., Bhogaraju S., Lorentzen E. Architecture and function of IFT complex proteins in ciliogenesis. Differentiation. 2012 Feb; 83 (2): S12–22. doi: 10.1016/j.diff.2011.11.001
39. Estrada-Cuzcano A., Roepman R., Cremers F.P., et al. Non-syndromic retinal ciliopathies: translating gene discovery into therapy. Hum. Mol. Genet. 2012 Oct 15; 21(R1): R111–24. doi: 10.1093/hmg/dds298
40. Sokolov M., Lyubarsky A.L., Strissel K.J., et al. Massive light-driven translocation of transducin between the two major compartments of rod cells: a novel mechanism of light adaptation. Neuron. 2002; 34: 95–106. https://doi.org/10.1016/S0896-6273(02)00636-0
41. Testa F., Rossi S., Colucci R., et al. Macular abnormalities in Italian patients with retinitis pigmentosa. Br. J. Ophthalmol. 2014 Jul; 98 (7): 946–50. doi: 10.1136/bjophthalmol-2013-304082
42. Murphy D., Singh R., Kolandaivelu S., et al. Alternative splicing shapes the phenotype of a mutation in BBS8 to cause nonsyndromic retinitis pigmentosa. Mol. Cell. Biol. 2015; 35: 1860–70.
43. Pretorius P.R., Aldahmesh M.A., Alkuraya F.S., et al. Functional analysis of BBS3 A89V that results in non-syndromic retinal degeneration. Hum. Mol. Genet. 2011; 20 (8): 1625–32. https://doi.org/10.1093/hmg/ddr039
44. Riazuddin S.A., Iqbal M., Wang Y., et al. A splice-site mutation in a retinaspecific exon of BBS8 causes nonsyndromic retinitis pigmentosa. Am. J. Hum. Genet. 2010; 86 (5): 805–12. doi:10.1016/j.ajhg.2010.04.001
45. Emmer B.T., Maric D., Engman D.M. Molecular mechanisms of protein and lipid targeting to ciliary membranes. J. Cell Sci. 2010 Feb 15; 123 (Pt 4): 529–36. doi: 10.1242/jcs.062968
46. Takao D., Verhey K.J. Gated entry into the ciliary compartment. Cell. Mol. Life Sci. 2016 Jan; 73 (1): 119–27. doi: 10.1007/s00018-015-2058-0
47. Megaw R.D., Soares D.C., Wright A.F. RPGR: Its role in photoreceptor physiology, human disease, and future therapies. Exp. Eye Res. 2015 Sep; 138: 32–41. doi: 10.1016/j.exer.2015.06.007
48. Eblimit A., Nguyen T.M., Chen Y., et al. Spata7 is a retinal ciliopathy gene critical for correct RPGRIP1 localization and protein trafficking in the retina. Hum. Mol. Genet. 2015 Mar 15; 24 (6): 1584–601. doi: 10.1093/hmg/ddu573
49. Gurevich V.V., Gurevich E.V., Cleghorn W.M. Arrestins as multi-functional signaling adaptors. Handb Exp Pharmacol. 2008; (186): 15–37. doi: 10.1007/978-3-540-72843-6_2
50. Krispel C.M., Chen D., Melling N., et al. RGS expression rate-limits recovery of rod photoresponses. 2006 Aug 17; 51 (4): 409–16. doi: 10.1016/j.neuron.2006.07.010
51. Haeseleer F., Sokal I., Li N., et al. Molecular characterization of a third member of the guanylyl cyclase-activating protein subfamily. J. Biol. Chem. 1999 Mar 5; 274 (10): 6526–35. doi: 10.1074/jbc.274.10.6526
52. Tachibanaki S., Arinobu D., Shimauchi-Matsukawa Y., et al. Highly effective phosphorylation by G protein-coupled receptor kinase 7 of light-activated visual pigment in cones. PNAS. June 28, 2005; 102 (26): 9329–34. https://doi.org/10.1073/pnas.0501875102
53. Tang P.H., Kono M., Koutalos Y., et al. New insights into retinoid metabolism and cycling within the retina. Prog. Retin. Eye Res. 2013 Jan; 32: 48–63. doi: 10.1016/j.preteyeres.2012.09.002
54. Kaylor J.J., Cook J.D., Makshanoff J., et al. Identification of the 11-cis-specific retinyl-ester synthase in retinal Muller cells as multifunctional O-acyltransferase (MFAT). Proc .Natl. Acad. Sci. USA. 2014 May 20; 111 (20): 7302–7. doi: 10.1073/pnas.1319142111
55. Stecher H., Gelb M.H., Saari J.C., et al. Preferential release of 11-cis-retinol from retinal pigment epithelial cells in the presence of cellular retinaldehydebinding protein. J. Biol. Chem. 1999 Mar 26; 274 (13): 8577–85. doi: 10.1074/jbc.274.13.8577
56. Saari J.C., Nawrot M., Stenkamp R.E., et al. Release of 11-cis-retinal from cellular retinaldehyde-binding protein by acidic lipids. Mol. Vis. 2009; 15: 844–54. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2672148/
57. Hollyfield J.G. Hyaluronan and the functional organization of the interphotoreceptor matrix. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999; 40: 2767–9. https://iovs.arvojournals.org/article.aspx?articleid=2199826
58. Hageman G.S., Marmor M.F., Yao X.Y., et al. The interphotoreceptor matrix mediates primate retinal adhesion. Arch. Ophthal. 1995;113 (5): 655–60. doi:10.1001/archopht.1995.01100050123041
59. Marmor M.F., Yao X.Y., Hageman G.S., et al. Retinal adhesiveness in surgically enucleated human eyes. Retina. 1994;14 (2): 181–6. doi: 10.1097/00006982-199414020-00014
60. Ishikawa M., Sawada Y., Yoshitomi T., et al. Structure and function of the interphotoreceptor matrix surrounding retinal photoreceptor cells. Exp. Eye Res. 2015 Apr; 133: 3–18. doi: 10.1016/j.exer.2015.02.017
61. Collin R.W., Littink K.W., Klevering B.J., et al. Identification of a 2 Mb human ortholog of Drosophila eyes shut/spacemaker that is mutated in patients with retinitis pigmentosa. Am. J. Hum. Genet. 2008; 83: 594–603.
62. den Hollander A.I., McGee T.L., Ziviello C., et al. A homozygous missense mutation in the IRBP gene (RBP3) associated with autosomal recessive retinitis pigmentosa. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2009 Apr; 50 (4): 1864–72. doi: 10.1167/iovs.08-2497
63. Littink K.W., van den Born L.I., Koenekoop R.K., et al. Mutations in the EYS gene account for approximately 5 % of autosomal recessive retinitis pigmentosa and cause a fairly homogeneous phenotype. Ophthalmology. 2010 Oct; 117 (10): 2026–33. doi: 10.1016/j.ophtha.2010.01.040
64. van Huet R.A., Collin R.W., Siemiatkowska A.M., et al. IMPG2-associated retinitis pigmentosa displays relatively early macular involvement. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. June 2014; 55: 3939–53. doi:https://doi.org/10.1167/iovs.14-14129
65. Alfano G., Kruczek P.M., Shah A.Z., et al. EYS is a protein associated with the ciliary axoneme in rods and cones. PLoS One 2016; 11 (1): e0166397 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5112921/
Рецензия
Для цитирования:
Винер М.Е., Атарщиков Д.С., Кадышев В.В., Зольникова И.В., Демчинский А.М., Бар Д., Балашова Л.М., Салмаси Ж.М. Особенности патофизиологии зрительного цикла, каскада и метаболических путей при пигментном ретините. Российский офтальмологический журнал. 2021;14(1):80-88. https://doi.org/10.21516/2072-0076-2021-14-1-80-88
For citation:
Weener M.E., Atarshchikov D.S., Kadyshev V.V., Zolnikova I.V., Demchinsky A.M., Barh D., Balashova L.M., Salmasi J.M. Pathophysiological features of the visual cycle, cascade and metabolic pathways in retinitis pigmentosa. Russian Ophthalmological Journal. 2021;14(1):80-88. (In Russ.) https://doi.org/10.21516/2072-0076-2021-14-1-80-88
Просмотров: 646
Послать статью по эл. почте 